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    Proteinstruktur

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Dein Artikel ist in deutscher Sprache geschrieben

Haupt Schlagwort (Thema des Artikels):    

Proteinstruktur Wirkstoffentwicklung

Neben Schlagwort (Nuance des Textes):    

Proteinstruktur Wirkstoffentwicklung

Hauptthemen des einzigartigen Inhaltes:    

Konformation ✓ Proteins ✓ Primärstruktur ✓ Biochemie ✓ Strukturen ✓ Proteine ✓ Hierarchie ✓ NMR ✓ Tertiärstruktur ✓ räumliche ✓ Struktur ✓ Methoden ✓ Strukturebenen ✓ Quartärstruktur ✓ Proteinstruktur

Zusammenfassung:    

Einige Proteine ordnen sich noch in einer über die Quartärstruktur hinausgehenden, molekular aber bereits ebenso prädeterminierten Überstruktur oder Suprastruktur an, wie Kollagen in der Kollagenfibrille oder Aktin, Myosin und Titin im Sarkomer der Muskelfibrille oder Kapsomeren im Kapsid behüllter Viren. Insbesondere die Größe ist hier ein begrenzender Faktor, denn Proteine > 30 k Da können bisher nicht analysiert werden, da die NMR-Ergebnisse zu komplex sind und man daraus keine eindeutige Proteinstruktur mehr ablesen kann. Um neue Methoden zur Strukturvorhersage miteinander vergleichen zu können, gibt es seit einigen Jahren den CASP-Wettbewerb (critical assessment of techniques for protein structure prediction).

Artikel Inhalt:    

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Die Einteilung zu einer Hierarchie wurde erstmals 1952 von Kaj Ulrik Linderstrm-Lang vorgeschlagen. Sekundärstruktur – die räumliche Struktur eines lokalen Bereiches im Protein (z.B. -Helix, -Faltblatt). Quartärstruktur (q.v.) – Die räumige Struktur des gesamten Proteinkomplexes mit allen Untereinheiten. Bei der Strukturbestimmung stehen verschiedene Methoden zur Verfügung, um die räumlichen Proteinstrukturen zu ermitteln. Bei der Kristallstrukturanalyse wird meist mittels Röntgenstrahlen ein Beugungsbild eines Proteinkristalls erstellt, aus dem sich dann die dreidimensionale Struktur errechnen lässt. Für auswertbare Beugungsbilder ist eine Mindestgröße der Proteinkristalle erforderlich. Um die erforderlichen Substanzmenge zu erhalten, wird oft auf von Bakterien hergestellte Proteine zurückgegriffen, welche mitunter nicht die in höheren Organismen vorhandenen posttranslationalen Modifikationen aufweisen. Hierbei ergibt sich keine eindeutige Struktur, da sich die Atome des Proteins in diesem Zustand bewegen. Um eine "eindeutige" Struktur zu erhalten, wird meist über die abgebildeten Strukturen gemittelt. Auch NMR kann bisher nicht für alle Proteinarten durchgeführt werden. Die Vorhersage von räumlichen Proteinstrukturen erzielt gute Ergebnisse, wenn es bereits Proteine mit ähnlicher Sequenz und bekannter Struktur gibt. Dann kann man das sogenannte homology modelling verwenden, wobei die neue Sequenz auf die alte abgebildet und damit in die Struktur „eingepasst“ wird. Das Levinthal-Paradox zeigt, dass es viel zu viele mögliche Konformationen gibt, als dass man sie alle berechnen könnte und die günstigste auswählen könnte. In der Bioinformatik sind verschiedene Methoden der de novo- oder ab initio-Strukturvorhersage entwickelt worden, aber bisher gibt er keine wirklich zuverlässige Methode. In diesem Wettbewerb werden Aminosäuresequenzen von Strukturen, an denen Kristallographen gerade arbeiten, für die Teilnehmer zur Verfügung gestellt. Die Teilnehmer verwenden ihre eigenen Methoden, um die Strukturen vorherzusagen. Ein Auswertungs-Team vergleicht die Vorhersagen dann mit den experimentell ermittelten Strukturen. Das Spiel Foldit macht sich zudem zur Strukturaufklärung die Vorteile des Crowdsourcing zu nutze. Das Spielfoldit macht zudem zudem Zur StrukturAufklärung das Vorteile des 'Crowdsourcing' zunutze zu machen.
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Quellenangabe:    

https://de-academic.com/dic.nsf/dewiki/1135302

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